Новый метод позволяет выявить поглощение бета-амилоида нейронами при болезни Альцгеймера

Одним из отличительных признаков болезни Альцгеймера является образование амилоидных бляшек – липких сгустков белка, называемого бета-амилоидом, – которые накапливаются между нейронами мозга. Однако все чаще внимание переключается с этих нерастворимых бляшек на растворимые формы бета-амилоида, которые могут поглощаться нейронами и обладают высокой нейротоксичностью.

Новое исследование, проведенное учеными из Калифорнийского университета в Санта-Круз, указывает на сегмент бета-амилоидного белка, который распознается рецепторами, участвующими в поглощении этого токсичного пептида нейронами. Исследователи использовали новый подход к изучению механизмов поглощения бета- амилоида клетками. Их результаты, опубликованные 2 ноября в Proceedings of the National Academy of Sciences , предполагают, что нацеливание на этот процесс может быть многообещающим подходом для разработки лекарств от болезни Альцгеймера.

«Есть много разных способов, которыми бета-амилоид может быть токсичным внутри клеток, поэтому было бы неплохо, если бы мы могли заблокировать его поглощение нейронами? Это путь, на который мы можем нацеливаться», – сказал автор-корреспондент Евгений Раскатов, доцент кафедры химии. и биохимия в Калифорнийском университете в Санта-Крус.

В новом исследовании Раскатов объединился с соавтором-корреспондентом Гленном Миллхаузером, выдающимся профессором химии и биохимии в UCSC, чтобы изучить взаимодействие бета-амилоида с клеточным прионным белком. Лаборатория Миллхаузера изучает структуру и функцию прионного белка, мембранного белка, обнаруженного на поверхности различных типов клеток, включая нейроны мозга.

Предыдущие исследования других исследователей показали, что нормальный клеточный прионный белок (а не аномальный вариант, вызывающий прионные заболевания ) связывается с скоплениями бета-амилоида и участвует в захвате и нейротоксичности. Исследователи UCSC во главе с аспирантом Алехандро Фоули и докторантом Грэмом Роузманом стремились проверить, действует ли прионный белок также как рецептор для поглощения растворимых форм бета-амилоида, и определить участок в бета-амилоиде, который связывается с этим рецептором .

Исследователи использовали подход, основанный на предыдущей работе лаборатории Раскатова, с использованием зеркальных версий бета-амилоида, чтобы показать, что клеточное поглощение в основном опосредуется рецепторами на поверхности клетки. В более ранней работе исследователи сравнили поглощение естественного бета-амилоида с синтетической версией, в которой расположение атомов в аминокислотах белка является зеркальным отображением естественного расположения. Эта перестройка тонко изменяет структуру белка таким образом, чтобы препятствовать его связыванию с рецептором, поэтому обнаружение того, что клеточное поглощение зеркальной версии было значительно снижено, указывает на опосредованное рецептором поглощение.

услуги нутрициологаАвтор сайта и статей: Наталья Степанова, нутрициолог-психолог, консультант по питанию и коррекции веса. Подробнее обо мне

Я в соц. сетях: Vk, Instagram.

Рейтинг
Еще статьи нутрициолога:
Adblock
detector